Laboratory of Structural Biology

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Seoul National University
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(2017) Structural and functional characterization of the α-catenin·β-catenin binding interface in Caenorhabditis elegans reveals conserved requirements for cell-cell adhesion in metazoans, J. Biol. Chem.
(2017) Structural and Functional Characterization of Caenorhabditis elegans α-Catenin Reveals Constitutive Binding to β-Catenin and F-actin, J. Biol. Chem.
(2016) Purification, crystallization and initial crystallographic analysis of the α-catenin homologue HMP-1 from Caenorhabditis elegans, Acta. Crystallogr. F Struct. Biol. Commun.
(2016) Structure of the Intermediate Filament-Binding Region of Desmoplakin, Plos One
(2015) A conserved phosphorylation switch controls the interaction between cadherin and β-catenin in vitro and in vivo., Dev. Cell

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"Laboratory of Structural Biology"

본 연구실에서는 x-ray crystallography 기법을 통한 단백질 구조 연구를 중심으로 세포의 여러 기능의 메커니즘을 분자적 수준에서 자세히 규명하고자 한다. 많은 경우 세포의 신호 전달 체계는 몹시 복잡하게 얽혀있으며 이를 조절하는 방식 또한 대게 뚜렷하기보다 미묘한 차이로 세밀하게 조절되는 편이 많다. 간접적인 방법으로 특정 단백질의 기능, 상호작용하는 대상을 알아내는 방법도 널리 쓰이고 있지만 ‘보는 것이 믿는 것’이라는 오래된 속담처럼 특정 단백질의 기능과 미묘한 조절 기작을 설명하는데 있어서 단백질 구조는 가장 분명하고 가시적인 결과일 것이다.
현재 연구실에서 집중하고 있는 부분은 최근 몇년간 XFEL, lipid cubic phase (LCP) crystallization 그리고 계면활성제 등 시료와 기법의 개발과 발전을 통해 여러 돌파구를 뚫었던 막단백질 구조 결정이다. 이중 특히 drug target으로 애용되고 있는 GPCR family에 관심을 갖고 있으며 생명과학에 기반을 두고 있는 연구실인 만큼 단순히 구조결정에서 멈추지 않고 타겟 단백질의 세포내에서의 역할에 대해 생화학적, 생물물리학적 다방면의 접근을 통해 구조와 기능 사이의 연결고리를 최대한 규명하고자 한다. 실험실에 주 연구 주제는 크게 두 가지로 나뉘며 하나는 Class F GPCR인 Frizzled receptor (Fz)가 주수용체로 작용하는 Wnt signaling pathway이고 다른 하나는 현재 가장 많이 구조가 밝혀진 Class A에 속하는 GPCR의 구조와 기능에 대한 연구이다. 이외에도 추가로 다른 협업 실험실과 협업을 하여 관심 있는 단백질 구조 결정하는 연구도 하고 있다.